بحث عن الأنزيمات

مفهوم الإنزيم :

- الإنزيم Enzyme هو عامل مساعد ذو تركيب بروتيني عالي الوزن الجزيئي ، و كغيره من البروتينات يتألف الإنزيم من اتحاد عدد كبير من الأحماض الأمينية تكون فيما بينها سلسلة أو أكثر من عديد الببتيد . و توجد الأحماض الأمينية في هذه السلاسل وفق تتابع معين خاص بكل إنزيم مما يؤدي في النهاية إلى تركيب فراغي محدد يمكن الإنزيم من القدرة على تسريع حدوث تفاعل خاص به. و تتشابه الإنزيمات في فعلها مع العوامل المساعدة الكيميائية الأخرى . إذ أنها تشارك في التفاعل دون أن تتغير بنتيجته ، أي أنها تعود في نهاية التفاعل إلى وضعها الأصلي الذي كانت عليه قبل بدء التفاعل ، لكنها تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بكفاءتها العالية ، إنزيمات قدرة فائقة على تسريع التفاعلات الكيميائية حتى في الظروف المعتدلة من تركيز أيون الهيدروجين و درجة الحرارة ، كما تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بالدرجة العالية من التخصص التي تتمتع بها حيال المادة المتفاعلة و نوع التفاعل. فكل إنزيم يختص بمادة متفاعلة واحدة يطلق عليها المادة الهدف Substrate ، و قد يختص الإنزيم بمجموعة محددة من المواد المتشابهة في التركيب . و الأمثلة على اختلاف الإنزيمات باختلاف المادة الهدف عديدة يذكر منها تميؤ الرابطة الجليكوسيدية أو الرابطة الاسترية أو الرابطة الببتيدية في جزيئات الكربوهيدرات و الدهون و البروتين على التوالي . الانزيمات Enzymes إن من أهم مظاهر الحياة فى النبات بناء مركبات معقدة منمواد بسيطة أوالعكس أى تفتيت المركبات المعقدة الى مواد ابسط منها ومن المعروف أنالخلايا التى تحوى البلاستيدات الخضراء تنفرد بتكوين المواد الكربوايدرئية من موادبسيطة بينما يبدوا أن كل خلية نباتية لها القدرة على تكوين مواد عضوية معقدة منآخرى أقل تركيباً وعلية فكل خلية اذن مركزا لعدد كبير من التفاعلات الكيميائيةيتحكم فى سرعتها واتجاهها وتنظيمها جهاز خاص يؤدى التفاعلات طبقا لبرنامج معين يعرف الانزيم بانه عامل مساعد عضوى حيوي ذو وزن جزئيئ كبير شديد الحساسيةلدرجات الحرارة المرتفعة ويختص كل انزيم بتنشيط تفاعل او اكثر دون ان يتاثر بذلكالتفاعل . الصفات الطبيعية للانزيمات لقد أظهرت الدراسات الاولى للانزيمات أنها تشترك مع البروتينات فى كثيرمن الخواص وقد فشل الباحثون الاوائل فى عزل الإنزيمات حتى أمكن من عزل إنزيماليوربيز على شكل بللورات نقية وأثبت أنها عبارة عن بروتين ومنذ ذلك الحين أمكن عزلعدد من الإنزيمات من النباتات وقد أثبت دراستها أنها بروتينات تالرغم من أن كثيراًمنها يحتوى على مجموعات غير بروتينبة مرتبطة بجزئيات البروتين . وبروتيناتالإنزيمات ذات وزن جزئيى كبير فإنزيم البيرواكسيديز الذى يعتبر من أصغر الإنزيماتوزته الجزئيى حوالى 40000 بينما إنزيم الكاتاليز وزنه الجزيئي يبلغ 248000 وإنزيماليورييز وزنه الجزيئي 4830000 . تشترك الإنزيمات البروتينات الأخرى فى تأثرهابالحرارة المرتفعة فإذا ما ارتفعت درجة الحرارة للغليان ولو لفترة وجيزة تخثرالبروتين ورسب وبذلك يفقد الإنزيم نشاطه . وهناك مواد تؤثر ايضا فى البروتيناتوالإنزيمات تأثيرا مشابها لتأثير الحرارة المرتفعة ومن هذه المواد أيونات المعادنمثل الرصاص والزئبق والفضة وكذلك الأحماض والقواعد والأشعة فوق البنفسجية . تتميز البروتينات وهى المادة الآساسية فى تكوين الإنزيمات بانها ذات طبيعةمزدوجة أى انها تتأين إما كحامض أو كقلوى ويتوقف ذلك على درجة تركيز أيونالإيدروجين فى الوسط الخارجى ، وعتد درجة تركيز خاصة لأيون الإيدروجين يحتوى جزئالبروتين على عدد متساوى من كل من الشقين الحامضى والقلوى ، ولذلك يكوت الإيونمتعادلا من حيث الشحنات الكهربائية ، وتعرف هذه الدرجة بنقطة التعادل وهى نقطةمميزة لكل نوع من أنواع البروتينات ، ترجع أهمية تلك الظاهرة بالنسبة للأنزيمات إلىأن حيوية كل إنزيم تتوقف على طبيعة تأين جزئ البروتين المكون له ، وبعبارة أخرىتتوقف حيوية الإنزيم على درجة تركيز أيون الإيدروجين فى وسط التفاعل ولذلك فقد وجدلكل إنزيم درجة مثلى لأيون الإيدروجين pH يبلغ تأثيره عندها حده الاقصى . التركيب الكيماوى للإنزيمات إن التقدم فى دراسة فى خواص الإنزيمات قد مكن الباحثين من تقسيمالإنزيمات من حيث تكوينها ، إلى القسمين الآتين : 1 – الإنزيمات التى تتكون منالبروتينات البسيطة : وتشمل عدد من الإنزيمات المحللة مثل إنزيم البورييز وإنزيمالأميليز وهذه الإنزيمات تتكون كليا من أحماض أمينية . 2 – الإنزيمات التى تتكونمن شقين: أحمدهما بروتينى والآخر غير بروتينى يتكون من ذرة معدنية أو جزئ عضوى ،ويعرف هذا الشق باسم المجموعة الغير بروتينية , ولاشك أن المجموعات الغير بروتينةهى جزء من المركز الفعال لجزئ الإنزيم , وقد دلت الابحاث على أنه يمكن فصل المجموعةالغير بيروتينية عن الشق البروتينى فى بعض الإنزيمات فى حين لا يمكن حدوث ذلك فىالبعض الآخر نظراً لأرتباط الشقين . من الملاحظ أن عزل إنزيم ما ، بإستعمالطريقة الفصل الغشائى للذائبات ، غالبا ما يؤدى إلى تغير حدث فى طبيعة الإنزيم ،ولكن يرجع إلى إزالة بعض المواد القابلة للفصل الغشائى والتى تعرف فى هذه الحالةباسم قرين الإنزيم او الممرفق الإنزيمى Co-enzyme وكذلك العامل المعاون Co-factor وهذه المواد لازمة لنشاط الإنزيم ويسمى الشق البروتينى بأصل الإنزيم أى ان الإنزيمفى هذه الحالة يتكون من أصل الإنزيم + قرين الإنزيم او العامل المعاون . وقرينالإنزيم أو العامل المعاون عادة لا يتاثر بالحرارة بعكس أصل الإنزيم كما أنه يعتبرجزء متمم للانزيم الخاص به . أشارت الدراسات الأنزيمية الى أنة يلزم لكىيقوم الأنزيم بعملة على آى مادة تفاعل Substrate من الناحية الكيميائية وجود التالى : أ‌- لابد من وجود مواقع مقابلة من الأنزيم والمادة المتفاعلة ولا يقل عادة عنثلاثة مواقع ب‌- نشاط الثلاثة مواقع للأنزيم تكون مختلفة أو غير متناظرة ج – يجب أن تحتوى المادة على مجموعتين مماثلة للنزيم مع مجموعتين آخرتين غير متماثلةوتكون المجموعات الأربعة متصلة بذرة كربون كما بالشكل التالى شكل 1 يوضح انة يلزم لكى يقوم الأنزيم بعملة على آى مادة تفاعلمن وجود مواقع مقابلة من الأنزيم والمادة المتفاعلة ولا يقل عادة عن ثلاثة مواقع , ويجب أن تكون المواقع للأنزيم مختلفة أو غير متناظرة كما يجب أن تحتوى المادة علىمجموعتين مماثلة للنزيم مع مجموعتين آخرتين غير متماثلة وتكون المجموعات الأربعةمتصلة بذرة كربون طبيعة عمل الإنزيم The nature of enzyme action * قد كان يعتقد أن الإنزيم لا يتحد مطلقاً من مادة التفاعل Substrate وإنما يهئ وسطاً صالحاً لحدوث التفاعل إذ أن جزيئات مادة أو مواد التفاعلتتجمع تجمعا سطحياً حول دقائق الإنزيم الغروية حيث تتلامس هذه الجزيئات ويتمالتفاعل بينها ثم تنتشر المنتجات النهائية وتحل محلها جزيئات جديدة تتفاعل وهكذا . * وهناك رأى آخر يقول ان التفاعل الإنزيمى يحدث نتيجة لإتحاد المادة إتحادافعليا بالإنزيم مكوناً مركباً ما وهذا الاتحاد مؤقت إذ ينحل هذا المركب سريعا بعداحداث تغيير فى مادة التفاعل إلى الإنزيم الاصلى ونواتج التفاعل ثم يتحد الإنزيم منجديد بكمية أخرى من مادة التفاعل * إن جزيئات مادة التفاعل ( أ ) فى محلول ماتحتوى على كمية من الطاقة لذلك فهى دائمة الحركة والتصادم بعضها ببعض ، فإذا ماإكتسبت تلك الجزيئات كمية طاقة كافية لبدء التفاعل مع جزئ مادة ثانية ( ب ) فأننتيجة لتصادمها فإنها تصبح قادرة على التفاعل والتحول إلى المادة جديدة ( أب أو ج ) . لذلك تعرف كمية الطاقة التى يجب لجزيئات المادة أن تكتسبها حتى تتفاعل بطاقةالتنشيط Energy of activation وبتتبع تأثير الإنزيم فى مثل هذه التفاعلات فقد وجدأن الإنزيم يسبب نقص كمية طاقة التنشيط اللازمة لاتمام التفاعل لجزئ المادة ألتتحول إلى المادة ج ، وينتج عن ذلك أن عدداً أكبر من جزيئات المادة سوف يصل لمستوىطاقة التنشيط اللازمة فى وحدة الزمن وبذلك تزيد سرعة التفاعل ، وقد قدرت طاقةالتنشيط اللازمة للتحليل الحامضى لجزئ السكروز على 525 م بمقدار 25560 كالورى ،بينما طاقة التنشيط اللازمة لتحليل جزئ السكروز فى وجود إنزيم السكريز على درجة 525م تساوى 8700 سعراً . * لذلك فمن المعتقد أن الإنزيم يقلل من طاقة التنشيط اللازمة لجزئ المادةالمتفاعلة اى توصيل طاقة المادة الى طاقة التنشيط لكى تتفاعل وذلك عن طريق اتحادهمعها فيكون معقد انزيمى ذو طاقة تنشيط أقل آى أن الأنزيم يخفض طاقة التنشيط اللازمةلأتمام التفاعل تخصص الإنزيمات Specificity of enzymes * إن التخصص من أهم مميزات الإنزيمات ويقصد بالتخصص أنلكل إنزيم مادة معينة أو مجموعة مواد متشابهة كيماوياً يستطيع أن يوثر فيها دونغيرها ولتخصص الإنزيمات درجات متفاوتة . * فهناك إنزيمات تتخصص فى التاثير علىالمواد ذات التشابه الفراغى ويعرف هذا التخصص بإسم تخصص التشابع الفراعى Stereo-chemical Specificity فالمعروف أن معظم المواد الكيماوية التى تتكون أثتاءعمليات الهدم والبناء داخل الخلايا الحية ذات التشابه فراغى أى أن منها المركباتاليمينية والمركبات اليسارية ولقد بلغت معظم الإنزيمات درجة كبيرة فى تخصصها بحيثأنها تؤثر فقط فى المركب اليمنى مثلا دون شبيه اليسارى . ومثال ذلك إنزيم Lactic dehydrogenase الذى يؤثر فقط فى حامض اللكتيكاليسارى ويعطى حامض البيروفيك ويمكنلهذا الإنزيم أن يؤثر فى حامض اللكتيك اليمتى . * ويمكن تمييز أتواع أخرى منالإنزيمات تختلف درجة التخصص فيها طبقاً للتركيب الكيماوى للمواد المتفاعلة . فهناكالإنزيمات ذات التخصص المنخفض Low Specificity وتتخصص هذه الإنزيمات طبقاً لنوعالرابطة التى تربط شقى جزئ المادة المتفاعلة . فمثلا يجب أن يكون هذه الرابطة رابطةاسترا فى حالة اللبيز Lipase ورابطة بيتيد فى حالة بيتيديز Peptidase ورابطةجلبكوسيد فى حالة جليكوسيديز Glucosidase * وهنالك نوع أخر من الإنزيمات يكونفيها التخصص تخصص مجموعة Group Specificity وهو واسع الانتشار فى الإنزيمات التىتؤثر فى المواد الكربوايرانية . * وهناك تخصص للإنزيمات يعرف بالتخصص المطلق Absolute Specificity ومثال بأن يقوم الأنزيم بالتفاعل مع تركيب معين كأن يقومانزيم الكينيز Kinase بأدخال مجموعة الفوسفات على الالدوزات فى وجود ATP فأذا قامالانزيم بذلك التفاعل على الجلوكوز فقط دون غيرة من السكريدات سمى ان تخصص الانزيممطلق وسمى بأسمه Glucokinase وكما فى إنزيم المالتيز فهو لا يؤثر إلا فى سكرالمالتوز فقط , ولا يؤثر فى المركبات الاخرى التى تحتوى على رابطة الالفاجليكوسيدات , اما اذا كان للأنزيم تأثير على محموعة الالدوزات جميعها بأن ينقل لها مجموعةالفوسفات من ATP او يحلل الرابطة الجلوكوزيدية فأن ذلك النزيم يكون متخصص تخصص نسبى Relative Specificity . العوامل التى تؤثر سرعة عملالإنزيم Enzyme Kinetics اولآ : تركيز الإنزيم Enzyme Concentration قد دلت الابحاث الخاصة بدراسة قوة تنشيط الإنزيمات خارج الخلايا الحية in vito أن سرعة التفاعل تتناسب بوجه عام مع كمية الإنزيم المضافة هذه العلاقةصحيحة خصوصاً خلال الفترات الأولى للتفاعل حيث تكون كمية مادة التفاعل كبيرة تسبياً , وبتقديم التفاعل ينخفض تركيز مادة التفاعل بينما تتراكم نواتج هذا التفاعل , ولذلك لن تستمر سرعة التفاعل الا اذا تم المحافظة على وجود مادة التفاعل بكميةأكبرمن تركيز الأنزيم فأن سرعة التفاعل سوف تتناسب طرديا مع زيادة تركيز الأنزيم فى وجود تركيز من مادة التفاعل أكبر من تركيز الأنزيم فأن سرعة التفاعلالأنزيمى تتناسب طرديا مع تركيز الأنزيم كما بالرسم البيانى ثانيا : تركيز مادة التفاعل Substrate Concentration عند المحافظة على تركيز ثابت من الأنزيم وتغير تركيزالمادة المتفاعلة فيمكن وصف التغير فى سرعة التفاعل النزيمى بالمنحنى التالى فعند افتراض بأن جزيئات الأنزيم تتحد بالمادة المتفاعلة فأنهعند التركيزات المنخفضة من المادة المتفاعلة تكون جزيئات النزيم ليست جميعها متحدةمع جزيئات المادة المتفاعلة , وباضافة مادة متفاعلة جديدة يرتبط جزئ أكبر من جزيئاتالأنزيم به ويزداد معدل التفاعل حتى تصبح كل الجزيئات الانزيمية مشبعة ولا تتأثربالزيادة فى تركيز المادة المتفاعلة عندئذ فأن معدل التفاعل الانزيمى سوف يثبت علىذلك ثالثا : تأثير درجة الحرارة Temperature Effect تختلف الإنزيمات عن العوامل المساعدة الغير عضوية فى أن الأولىتفقد قوة تنشيطها او تتلف عند درجات حرارة قريبة من درجة غليان الماء بل يقف مفعولمعظم الإنزيمات فى الوسط السائل عند درجات أعلى من 50 5م ، بينما تتلف تماماً بيندرجتى 60 – 70 5م ويرجع تلف الإنزيم عند درجات الحرارة المرتفعة إلى ظاهرة التجلط (التجمع) Coagulation والتى تحدث للبروتينات عموما بإرتفاع درجة حرارتها حيث تتغيرطبيعة البروتين الإنزيمى لفقد الروابط الخمس السابق ذكرها والتى تحافظ على التوزيعالفراغى والطى البروتينى نظرا لان تلك الروابط روابط ضعيفة . توجد عدة عواملتزيد من قدرة الإنزيمات على تحمل درجات الحرارة المرتفعة ، منها درجة الجفاف النسبىللوسط الموجود فيه الإنزيمات ، فقد وجد أن الإنزيمات الموجودة فى البذور تتحملدرجات الحرارة مرتفعة قد تصل إلى 130م أو أكثر ، وتتوقف درجة الحرارة التى تتلفعندها الإنزيمات على بعض صفات وسط الأنتشار . فقد وجد مثلا أن درجة تركيز أيونالأيدروجين pH لها تأثير واضح على درجة تأثير الإنزيمات بالحرارة ووجود المادةالمتفاعلة أو محلول التفاعل فى وسط الأنتشاريؤخر كثيراً او قد يمنع كليا الأثرالضار الذى قد تسببه درجة حرارة معينة فى حالة عدم وجود تلك المواد , وسرعة التفاعلالإنزيمى لا تتاثر بدرجة الحرارة فقط بل وكذلك بطول الفترة التى يحدث فيها التفاعلعند درجة الحرارة المعينة , لذلك تتضح أهمية إعتبار عامل الوقت عند دراسة أثرالحرارة على التفاعل الانزيمى. إن تأثير الأنزيم بالحرارة يكون فى مدى ضيق مندرجات الحرارة فأرتفاع درجة الحرارة يسبب إزدياد سرعة التفاعل فعند درجة الصفرالمئوى تكون سرعة التفاعل الأنزيمى تساوى صفرا وتزداد تدريجيا مع زيادة درجةالحرارة إلى أن يصل إلى درجة الحرارة المثلى التىتعتبر أنسب درجات حرارة لعملالإنزيم , يمكن حفظ التفاعل عند سرعة ثابتة لوقت طويل عند درجة الحرارة أقل منالدرجة المثلى ولكن تقل السرعة عند درجات الحرارة أعلى بمرور الوقت . تقع درجةالحرارة المثلى لإنزيم ما تبعاً لاختلاف درجة التركيز أيون الايدروجين لوسط التفاعلوكذلك تبعاً للنسبة بين تركيزى الإنزيم ومادة التفاعل .ثم يبدأ التاثير الهادمللحرارة على معظم الإنزيمات النباتية إذا ما ارتفعت عن 40 5م ، درجة الحرارة المثلىهى الدرجة التى تتعادل عندها الزيادة فى سرعة التفاعل مع الفعل الهادم لتلك الدرجةعلى الإنزيم ويكون معدل الزيادة فى سرعة التفاعل الأنزيمى بمعدل 2.5 مرة كل ارتفاع قدرة عشر درجات مئوية فوق الصفر حتى تصل للدرجة المثلى والتى فى الغالب تتراوح بين 25–27 5م ثم يقل التفاعل ليصبح صفرا عند 60 5م ويرجع البعض تأثير درجة الحرارة علىزيادة معدل التفاعلاتالإنزيمية وحتى الدرجة المثلى الى : أ – التأثير على ثابت الإنزيم Enzyme Stability وزيادة الطاقة الحركية ب – تأثيرها على جاذبية الإنزيم للمادةالمتفاعلة ج – تأثيرها على درجة تأين مكونات التفاعل وهى محددة بحرارة التأين رابعا: تأثير درجة تركيز أيونالايدروجين Hydrogen ion concentration ( pH) تعتبر درجة تركيز أيون الايدروجين فى وسط التفاعل من أهم العواملالتى تؤثر على سرعة عمل الإنزيم . ولكل إنزيم درجة مثلى لتركيز أيون الايدروجينيبلغ عندها الإنزيم أقصى نشاطه , ويقل هذا النشاط كثيراً خارج حدود تلك الدرجة . وتختلف الدرجة المثلى لإنزيم ما طبقاً لعدة عوامل منها مصدر الإنزيم ودرجة الحرارةالتفاعل وكذلك مدة حفظ الإنزيم تحت ظروف معينة تنحصر الدرجة المثلى لأيونالايدروجين لمعظم الإنزيمات المحللة بين pH 4-7 وتحفظ أنزيمات التأكسد والاختزالبأقصى نشاطها فى المحاليل المتعادلة أو القلوية نوعاً ما . خامسا : تأثير المنشطات والمثبطاتActivators and Inhibitors وجد أن الأملاح وغيرها من المواد الذائبة تؤثرعلى نشاط الإنزيمات، فبينما يسبب بعضها تنشيطاً للتفاعلات الإنزيمية يسبب البعضالاخر تثبيطا وسبب التنشيط غير معروف ولكن يحتمل أن بعضاً من هذه الأملاح تعملكعامل معاون للإنزيم . أما المثبطات فقد يرجع التاثير المثبط للدمصاص أو التجمعالسطحى للمواد المثبطة على المراكز الفعالة بالإنزيم , أو يرجع التثبيط لتفاعلالمثبطات مع مادة التفاعل أو للتأثير السام للمثبطات على بروتينات الإنزيم كما فىحالة أول أوكسيد الكربون والسيانيد وكبريتات الكربامات وذلك لتقاربها مع المعادنالثقيلة والمثبطات أما تكون مواد غير عضوية أومواد العضوية مثل الكلوروفوم وقد يرجعتثبيط أكسيديز السيتوكروم بواسطة ( CO ) أو ( CN ) يرجع لأن كلا منهما يرتبط بحديدالمجموعة الغير بروتينية وكذلك تقارب ثنائى كبريتات الكربامات للنحاس يجعله مثبطاًقويا ًلاكسيديز حامض اسكوربيك . ومن الملاحظ أن بعض المثبطات ذات تاثير مؤقت اىيعاود الإنزيم نشاطه بزوال المادة المثبطه بينما البعض الاخر ذات تاثير مستديم . هناك أيضا تثبيط بالتنافس وهو يطلق على الحالات التى يكون فيها المادة المثبطةمشابة فى تركيبها للمادة المتفاعلة حيث تتنافس معها على المراكز النشطة بالإنزيمبما يؤدى الى زيادة تركيز المادة المتفاعلة , كما ان هناك أيضا تثبيط غير متنافسراجع لخفض التركيز الفعال للإنزيم سادسا : تراكمنواتج التفاعل إن تراكم نواتج التفاعل يقلل عادة من سرعة التفاعلالانزيمى ومثلة فى ذلك مثل التفاعلات الكيمياويه العاديه ويعزى بطء التفاعل عندتراكم نواتجه لعدة أسباب منها ان زيادة كمية التواتج تعمل على اسراع التفاعل العكسىوبذلك تقل سرعة التفاعل الأصلى وقد تتراكم نواتج التفاعل على المراكز الفعالةللإنزيم فتقلل من قوة تنشيطه وقد تسبب نواتج التفاعل تغيير درجة تركيز أيونالايدروجين لوسط التفاعل وبذلك بصبح غير مناسب لعمل الإنزيم فمثلا ينتج عن تحليلالدهون جليسرول وأحماض دهنيه وتسبب الأخيرة انحراف درجة أيون الايدروجين فى وسطالتفاعل للناحيه الحمضية وينتج عند تحلل اليوريا الى ثانى اكسيد الكربون والنشادرالتى تسبب انحراف درجة تركيز أيون الايدروجين للناحية القلوية . سابعا : الماء لما كان الماء يدخل فى عملياتالتحليل المائى لذلك لا يتم مثل هذا التحلل بدون وجود الماء فاذا بدانا بمادة جافةللتفاع نلاحظ ان زيادة نسبة الماء تسبب زيادة فى سرعة التحلل نتيجة لنقص لزوجة وسطالتفاعل وازدياد انتشار مادة التفاعل والإنزيمات والنواتج . يتضح تاثير زيادة الماءفى تنشيط الإنزيمات فى النسيج النباتى اثناء انبات البذور فنشاط الإنزيمات الموجودةفى البذور الجافة غير ملحوظ تقريبا فاذا ما امتصت البذور ازداد نشاط الإنزيماتزيادة كبيرة بإزدياد كمية الماء الممتص . توزيعالإنزيمات داخل الخلية إن معظم الإنزيمات ، إن لم تكن جميعاً موجودة فىالبروتوبلازم وقليل جداً ان وجدت فى الفجوة أو فى جدران الخلية وعلى ذلك يظهر أنمعظم بروتين السيتوبلازم عبارة عن بروتين إنزيمى . كثير من الإنزيمات مرتبطةبالاجسام الموجودة فى البروتوبلازم فانزيمات التمثيل الكلوروفيللى موجودة فىالبلاستيدات الخضراء و انزيم الفوسفوريليز لمسل عن التنفس يوجد فى الميتاكوندرياوالانزيمات المسئولة عن تكوين الأحماض النووية والبروتين النووى موجودة فى النواةوهكذا . تسمية وتقسيم الإنزيمات : تسمى الإنزيمات وتقسم عادة طبقا للتفاعل أو للتفاعلات التى تقومبتنشيطها ويسمى الإنزيم عادة باسم التفاعل مضافاً اليه المقطع ase بعد حذف المقطعالأخير من اسم مادة التفاعل فمثلا يسمى الإنزيم الذى يحلل سكر المالتوز باسم انزيمالمالتيز maltase وقد يسمى الإنزيم باضافة المقطع ase مباشرة إلى إسم مادةالتفاعل مثل إنزيم dextrinase الذى يحلل الدكسترين dextrin إلى سكرالمالتوز . وتقسم الإنزيمات الى الاقسام التالية : 1- الإنزيمات الهاضمة 2- الإنزيمات الؤكسدة المختزلة 3- إنزيمات الاضافة 4- إنزيمات النقل 5- إنزيمات التشابه 6- إنزيماتالربط اولا : الإنزيمات الهاضمة Digestive enzymes ينقسم هذا القسم من الإنزيمات ألى المجموعات التالية : أ- إنزيمات التحلل المائى Hydrolases تنشط إنزيمات هذه المجموعة التحليلالمائى لمواد التفاعل الخاصة بها وذلك باستعمال الماء وتنقسم إنزيمات هذه المجموعةإلى: * إنزيمات تحلل المركبات الازوتية ومن هذه الإنزيمات البيسين pepainوالتربيسين trypsin وهى تحلل البروتينات الى مركبات أبسط نتها ومنها كذلكالبيتديزات peptidases وهى تحلل البيتيدات إلى احماض أمينية. * إنزيمات تحللالمواد الكبروايداتية وتشمل الإنزيمات التى تحلل المواد الكربوهيدراتية مثلالاميليز الذى يحلل النشا الى سكر وكذلك إنزيم السيليوليز الذى يحلل السيلولوز إلىسيللوبيوز – وكذلك المالتيز الذى يحلل سكر المالتوز الى سكر جلوكوز وإنزيم Cellobiase الذى يحلل السللوبيوز إلى جلوكوز- وإنزيم السكريز sucrase الذى يحللالسكروز إلى جلوكوز وفركتوز . * إنزيمات تحلل المركبات الدهنية أو الأستيرايزات Esterases وتشمل هذه المجموعة الإنزيمات التى تنشط التحليل المائى للسترات لمكونةمن اتحاد الكحولات مع الأحماض العضوية أو الأحماض الغير عضوية مثل الليبيزات Lipases ب – إنزيمات التحلل الفسفورى Phosphorylases الفوسفوريليزات هى المجموعة تنشط تحليل المواد المتفاعلةباستعمال حامض الفوسفوريك وتسمى هذه العميلة بالفسفرة ومثل هذه الإنزيمات إنزيم Starch phosphorylase الذى يحلل النشا فى وجود حامض الفوسفوريك إلى الفا جلوكوز -1- فوسفات و إنزيمات الفوسفاتيزات وهى الإنزيمات التى تحلل الاستيرات المكونة مناتحاد الكحولات مع حامض فوسفوريك وينتج من تحليل هذه الاستيرات الكحول و حمضالفوسفوريك ثانيا : الإنزيمات المؤكسدةوالمختزلة Digestive enzymes الأكسدة كما هو معروف هى عملية اضافةأوكسجين أو فقد ايدروجين أو فقد الكترون آى زيادة الشحنة الموجبة الى المادة. يصحبعملية الاكسدة عادة عملية اختزال ناتجة عن فقد الاكسجين من مركب مركب ما أو اكتسابهاما ايدروجين او الكترون وتنقسم إنزيمات هذا القسم الى المجموعات التالية * إنزيمات الأكسدة بنزع الأيدروجين Dehydrogenases تقوم إنزيمات هذه المجموعةباكسدة المركبات بانتزاع ذرتي ايدروجين منها واضافتها لمركب اخر مسببة بذلك اختزالهويسمى المركب الاول الذي يعطي الايدروجين بالمختزل reductant اومانح الايدروجين Hydrogen donator أما المركب الثاني فياأخذ الايدروجين ويعرف بالمؤكسد Oxidant اوقابل الايدروجين Hydrogen acceptor وقد دلت الأبحاث الحديثة انه من الضروري وجودمرافقات او قرائن إنزيمية لإنزيمات هذه المجموعة لتستطيع اداء عملها كما وجد انالمرافقات الانزيمية التي تأخذ ذرتين الأيدروجين وتختزل وقد امكن حتى الان تمييزمرافقي إنزيمين وهما القرين الانزيمي1NAD والقرن الانزيمي2 NADP * إنزيماتالأكسدة بنزع الكترون الحديد Iron oxidases تحتوي انسجة النباتات على مجموعة منالإنزيمات تحتوي مجموعاتها المعدنية على الحديد مكونه مركب الهيماتين ومن هذهالإنزيمات ما يلي : 1- الكاتاليز catalase في جميع النباتات الراقية وهذاالإنزيم لا يؤثر الا في مركب فوق اكسيد الايدروجين فيحلله الى ماء واكسجين ويحتملان يقوم هذا الانزيم بالتخلص من فوق اكسيد الايدروجين الذي يتكون اثناء التفاعلاتالحيوية داخل الخلايا الحية والذي قد يسبب تراكمه اضراراً لتك الخلايا . 2- البيرواكيديز peroxidas ويوجد هذا الانزيم في جميع انسجة النباتات تقريبا وهو يقومبعمله في وجود فوق اكسيد الايدروجين ويسبب اكسدة مركبات كثيرة مثل مركبات الفينولوالكريزول والهيدروكوينون * إنزيمات الأكسدة بنزع الكترون النحاس Copper oxidases وتتميز إنزيمات هذه المجموعة باحتواء مجموعاتها الغير بروتينية علىالنحاس ومن امثلتها ما يلى : 1- اكسيديز احادي الفينول Mono phenol oxidase ويؤكسد المواد احادية الفينولات مثل الكريزول فيعطي مركبات ثنائية الفينولاتالمناسبة . 2- اكسيديزات عديدة الفينولات Poly phenol oxidase لا تؤثر ال فيالمواد ثنائية الفينولات مثل الكاتيكول مكونة المركب المناسب من الأرثيوكينون وتؤثرهذه الانزيمات ايضا على المواد ثلاثية الفينولات مثال بيروجالول ويلاحظ ان هذهالمجموعة من الانزيمات هي المسؤلة عن تلون الانسجة المقطوعة والمعرضة للجو اذ انهاهوائية لا تعمل الا في وجود الاكسجين . ثالثا : انزيمات الاضافة Adding enzymes يحوى هذا القسم انزيمات تستطيع تكوينمركبات جديدة وذلك باضافة مادة الى مركب معين ومن هذه الانزيمات ما يستطيع اضافةالماء او النشادر او مواد اخري ومن امثلة إنزيمات هذا القسم : 1- فيوماريز fumarase وهو الانزيم الذي يساعد تكوين حامض الماليك باضافة الماء الى حامضفيوماريك 2- اسبارتيز aspartase ويساعد على تكوين حامض الأسبارتيك وذلك باضافةالنشا الى حامض الفيوماريك رابعا : إنزيمات النقل Transferring enzymes تستطيع نقل مجموعة او شق من جزئ مادة الى جزئ مادةاخري ومن امثلة هذه الإنزيمات إنزيم hexokinase الذي يساعد نقل شق الفوسفات من مركبادينوسين ثلاثي الفوسفات ATP الى الجلوكوز مكونا جلوكوز-6-فوسفات خامسا : انزيمات التشابهة Isomerising enzymes تستطيع إنزيمات التشابه تكوين المواد المتشابهه ومنامثلتها 1- انزيمات التشابة الأيزوميرى مثل Phosphotriose isomerase الذى يساعدعلى تحول كل من فو- ثنائى هيدروكسى اسيتون و فو-جليسرالدهيد الى الاخر 2- انزيمات التشابة الميوتيزى مثل فوسفوجلوكوميوتيز phosphoglucomutase ويختص بتحويلالفاجلوكوز -1- فوسفات الى جلوكوز -6- فوسفات وبالعكس سادسا : إنزيمات الاتصال Linking enzymes وهى إنزيمات تساعد على عملية اتصال جزئين مع بعضهما ويصاحب هذاالتفاعل كسر رابطة بيروفوسفاتية ويحتمل اشتراك نيوكليوتيد ثلاثي الفوسفات ATP فيالتفاعل ومن امثلة إنزيمات الاتصال الانزيم المسمى نيوكاينيز thiokinase الذي يساعداتصال جزئ الخلات acetate مع جزئ قرين الانزيم Co A SH وذلك باشتراك ادينوسين ثلاثيالفوسفات ATPويتكون مركب acetyl Co A و ادينوسين احادي الفوسفات AMP وينفرد ذرتين فسفور

م.ن